Баранцева Ольга Владимировна



страница2/9
Дата06.06.2016
Размер1.96 Mb.
ТипДиссертация
1   2   3   4   5   6   7   8   9

COOH COOH COOH


Цистин Цистеин

2) большое содержание моноаминодикарбоновых и диаминомонокарбоновых кислот;

3) значительное количество оксикислот (серина и треонина);

4) отсутствие оксипролина;

5) очень малое количество оксилизина (некоторые исследо­ватели его в кератине не обнаружили) [83].

Аминокислотный состав овечьей шерсти представлен в табл. 1.

Таблица 1. Аминокислотный состав кератина овечьей шерсти

(г на 100 г белка) [32]




Аминокислота

Содержание в шерсти

Аланин

Валин


Лейцин

Изолейцин

Пролин

Оксипролин



Аспарагиновая кислота

Глутаминовая кислота

Аргинин

Лизин


Гистидин

Серин


Треонин

Цистин


Метионин

Фенилаланин

Тирозин

Триптофан



Глицин

3,4 – 4,4

5,0 – 5,9

7,6 – 8,1

3,1 – 4,5

5,3 – 8,1

-

6,4 – 7,3



13,1 – 16,0

9,2 – 10,6

0,7 – 1,1

2,8 – 3,3

7,2 – 9,5

6,6 – 6,7

11,0 – 14,1

0,5 – 0,7

3,4 – 4,0

4,0 – 6,4

1,8 – 2,1

5,2 – 6,5



В структуре кератина присутствуют три вида связей: 1. Водородные связи – представляют собой взаимодействие между NH2 и СООН группами. Энергия водородных связей мала (6-8 ккал/моль) и разрушается под действием гидротермических нагрузок и щелочей.

Эта связь является обратимой, их количество в структуре очень велико и они выполняют стабилизирующую функцию.

2. Электровалентные (ионные) связи. Энергия этих связей в десять раз больше (80-100 ккал/моль) и они разрушаются при температуре более 60-70 °С и действии кислот. Эта связь также является обратимой.

3. Ковалентные связи - -- CO – NH –

К ним относят: пептидную, амидную и дисульфидную связи.

На строение и свойства кератина, а также на изменения его при различных обработках влияет взаимодей­ствие между главными цепями.

Главными молекулярными цепями кератина являются цепи, образованные аминокислотными остатками, соединенные пептидными связями.

Взаимодействие между цепями может осуществляться с помощью водородных связей непосредственно между =СО и =N—Н группами пептидных связей соседних цепей, а также между боковыми цепями, активные группы ко­торых могут образовывать водородные, электровалентные и ковалентные связи.

Химическая активность кератина связана в значительной мере с содержанием цистина, который легко восстанавливается, окисляется и гидролизуется, образуя разнообразные продукты реакции. Дисульфидные связи существенно влияют на физико-механические свойства волокон. Кроме того, цистин может также участвовать в образовании связей в одной и той же пеп­тидной цепи. Такой цистиновый остаток называют инсулиноподобным. Дисульфидная группа в этом случае не обра­зует поперечную связь, а является дополнительной связью в одной полипептидной цепи, размещаясь параллельно ее оси.

При гидролизе или восстановлении дисульфидной связи об­разуются свободные сульфгидрильные группы — SH, которые могут вступать в обменные реакции с дисульфидными связями, в результате чего может меняться положение дисульфидных связей в макромолекуле кератина, и поперечные дисульфидные связи между двумя цепями переходят в дисульфидные связи в одной цепи [17; 79; 83].

На основании рентгеноструктурного анализа ряд зарубежных и отечественных ученых сделали вывод, что кератин может существовать в трех формах: -, - и сверхсокращенной, кото­рые прежде всего различаются длиной цепи [130; 145; 152; 154; 168].

Кератин шерсти в нативном состоянии имеет -форму.

-кератин превращается в -кератин при растягивании во­локна в горячей воде или в атмосфере пара.

Если растянуть волос в атмосфере пара до определенной длины, а затем снять растягивающую нагрузку или подвергнуть волос воздействию некоторых реагентов в определенных условиях, он сокращается примерно до 2/3 от первоначальной длины. Это явление называют сверхсокращением.

В нативном кератине шерсти белок имеет полипептидные цепи в форме -спиральной спирали. Эти цепи упакованы вместе по три цепи путем взаимного их закручивания по спирали [153].

Такая система из трех -спиральных цепей, закрученных в спираль, для кератина называется протофибриллой.

Электронномикроскопические исследования волокон шер­сти позволяют сделать заключение, что внутри волоса протофибриллы образуют микрофибриллы.

Считают, что центральная пара протофибрилл окружена внешним кольцом, состоящим из девяти протофибрилл. Таким образом, каждая микрофибрилла содержит одиннадцать протофибрилл (в более ранних схемах предпола­галось семь и девять).

Упорядоченное расположение полимерных цепей, характер­ное для белков с незначительным содержанием серы (цистина), отсутствует у белков с большим содержанием серы. Компонент с большим содержанием цистина существует в виде аморфного цементирующего вещества — матрикса, которое свя­зывает микрофибриллы. Микрофиб­риллы расположены пучками, параллельно оси (длине) волокна шерсти, а цепи с большим содержанием цистина заполняют пространства между микрофибриллами и связывают всю си­стему, обра­зуя макрофибриллу [32; 83; 162].

Кератины фибрилл, помимо резко пониженного содержания цистина, отличаются также пониженным содержанием пролина и треонина и повышенным содержанием аланина, лейцина, а также дикарбоновых аминокислот (аспарагиновой и глутаминовой), характеризуются повышенной химической устойчивостью, значительной термоустойчивостью и тенденцией к образованию ориентированных упорядоченных структур.

Кератины межфибриллярного вещества характеризуются резко повышенным содержанием цистина и пролина, более высоким содержанием гидроксилсодержащих аминокислот (за исключением тирозина) и пониженным содержанием лейцина, аспарагиновой кислоты и лизина и слабой тенденцией к образованию ориентированных упорядоченных структур.

Существенное влияние на структурное формирование белков фибрилл и межфибриллярного вещества оказывает различное содержание в них цистиновых и пролиновых остатков.

Пониженное содержание этих остатков в кератинах фибрилл способствует образованию в них упорядоченных α-спиральных укладок полипептидных цепочек, кристаллических зон, в то время как повышенное содержание цистиновых и пролиновых остатков в кератинах межфибриллярного вещества обуславливает их аморфный характер [33].

Последовательность расположения аминокислотных остат­ков в -спиралях такова, что в некоторых участках спиралей находятся боковые цепи, содержащие свободные карбоксильные и аминогруппы и гидроксилы, по месту которых образуются солевые и водородные связи. Поэтому в продольном направле­нии фибрилла неоднородна. В ней чередуются участки с незна­чительным развитием поперечных связей и участки с интенсивным развитием поперечных связей.

Полипептидные спиральные цепи цементирующего вещества имеют неупорядоченное расположение, преимущественно глобулярную форму и обра­зуют небольшое количество межмолекулярных связей. Цистиновые остатки в матриксе распределяются не локализовано, как в кератинах фибрилл, а равномерно и обра­зуют преимущественно внутрицепочечные дисульфидные связи. Солевые и водородные связи образуются также в пределах одной цепи, что способствует ее глобулярной конформации.

В кератине матрикса преобладают основ­ные аминокислотные остатки, в кератине фибрилл — кислотные. Поэтому между кератином фибрилл и цементирующего веще­ства возможно ионное взаимодействие и даже образование бо­лее прочных связей. Кератин микрофибрилл менее химически активен, чем кератин матрикса. А также более инертен по отношению к влаге, в то время как кератин межфибриллярного вещества способен энергично сорбиро­вать влагу [83].

Волокна шерсти имеют значительное сродство к воде. Водоотталкиваю­щие свойства зависят преимущественно от природы поверхности волокон, гидратация и набухание кератина происходят внутри волокна. Гидрофобность кератина отчасти связана с высоким содержанием гидрофобных аминокислот: фенилаланина, изолейцина. При этом гидрофобные радикалы направлены наружу по отношению к -спиралям или -слоям [123]. При насыщении волокна шерсти водой его диаметр увеличивается примерно на 17,5 – 18 %, длина — на 1,2 – 1,8%.

Скорость реакции воды с кератином при температуре 100 °С невелика; при кипячении в течение 24 ч кератин теряет 20 % цистина и после обработки в кипящей воде в течение 21 дня – 75 %.

После нагревания при темпера­туре 130°С в течение 10 мин или при температуре 100°С в те­чение 8 дней кератин дает рентгенограмму дезориентирован­ного -кератина.

При сухом нагреве кератин подвергается значительно меньшим изменениям, чем в присутствии воды. Волос в основном сохра­няет химические и физические свойства после нагревания при температуре 120 °С в течение 24 ч.

В процессе нагрева при температуре выше 100 °С в кератине образуются новые поперечные связи между карбоксильными и аминогруппами. Свойства кератина изменяются в результате сухого нагрева при температуре выше 160 °С [83].

Кератин под влиянием кислот и щелочей может претерпевать изменения, связан­ные с гидролизом дисульфидных связей.

Кератин более устойчив к действию кислот, чем к действию щелочей. Химические методы используют как для полного (тотального) гидролиза белков, так и для частичного, а в некоторых случаях, и для точечного (избирательного) разрыва пептидных связей [3; 47; 123].

При обработке шерсти 1 н соляной кислотой при темпера­туре 80 °С в течение 8 часов гидролизуется около 35 % пептидных связей.

Волокна шерсти могут быть полностью гидролизованы в 10 н. соляной кислоте при кипячении в течение 4 часов.

Серная кислота при значительных ее концентрациях, кроме действия на различные функциональные группы и связи в ке­ратине, влияет на остатки серина и треонина, содержащие гидроксильные группы.

Растворимость кера­тина в щелочи зависит от ее концентрации, длительности обра­ботки и температуры. В процессе обработки 0,1 н. едким натром при температуре 65 °С в течение 1 часа растворяется около 10 % во­локон шерсти. Растворимость кератина в щелочи увеличивается, если предварительно разрушить в нем пептидные и дисульфидные связи.

Кератин обладает большой устойчивостью к действию ферментов. Однако после восстановления дисульфидных связей он подвер­гается ферментативному воздействию. Чувствительность к действию ферментов повышается при пе­реходе -кератина в -кератин [5; 43; 83; 135; 157].

По данным Сапожниковой с соавторами [110] кератин целесообразно использовать в виде молекулярно-диспергированной субстанции, полученной в результате соответствующей обработки исходного кератинсодержащего материала.


1.1.2 Способы получения кератина
В настоящее время, известно большое количество технологических приемов получения растворов кератина, которые постоянно совершенствуются. Разработаны и апробированы в промышленности несколько способов получения гидролизатов из кератинсодержащего сырья: гидротермический, щелочной, кислотный и ферментативный [117].

При щелочном гидролизе в качестве химического реагента используют 0,25 - 10,0 % растворы едкого натра, 13 % раствор едкого калия или 25 % раствор аммиака [34; 85; 87; 144; 147]. Гидролиз проводят с нагреванием до 95 оС, либо под давлением до 0,4 МПа [163]. По окончании процесса гидролизат нейтрализуют соляной или ортофосфорной кислотами [99]. В некоторых случаях проводят кристаллизацию солей, образовавшихся при нейтрализации, затем их отделяют и жидкость концентрируют в гидролизат без запаха [86]. Полученные продукты в форме перевариваемых порошков и жидких гидролизатов применяют в пищевых продуктах и кормах [4; 87]. К недостаткам щелочного гидролиза относят разрушение аминокислот цистина, метионина и цистеина, частичную их рацемизацию [99; 148]. К другим недостаткам данного способа гидролиза кератинового сырья относятся длительность процесса, применение аппаратов для отгонки аммиака из гидролизата и для центрифугирования, использование кислот для нейтрализации щелочного гидролизата.

Применение аммиака в качестве щелочного реагента исключает необходимость нейтрализации кислотой, что необходимо в случае применения других щелочных реагентов (едкого натра или едкого калия), позволяет получить продукт с низким содержанием золы (1,25 %). Вместе с тем, этот метод гидролиза сопряжен с необходимостью строгого соблюдения правил техники безопасности вследствие применения такого опасного агента, как аммиак [107].

Щелочной гидролиз находит применение в ряде технологий как самостоятельный процесс, часть смешанного или начальная стадия обработки материала [123].

Кислотный гидролиз используют в технологических схемах изготовления кормовых гидролизатов из кератинового сырья, которые предусматривают очистку сырья и его гидролиз 2 - 6 % соляной кислотой, 10-40 % серной кислотой или 5 % ортофосфорной кислотой [88; 91; 100; 125; 127]. Продолжительность гидролиза 6 - 10 часов. Гидролиз ведут при температурах 80 – 152 °С (0,4 - 0,8 МПа). Кератин шерсти или пуха иногда предварительно обрабатывают щелочной протеазой при рН 12 [85, 86]. Гидролизаты очищают активированным углем [100] и нейтрализуют кальцинированной содой, окисью кальция или щелочами; раствор отделяют от образовавшегося осадка соли и упаривают. Готовые белковые гидролизаты можно использовать в сухом и жидком виде.

Кислотный гидролиз имеет некоторые преимущества перед щелочным: предотвращается распад аминокислоты аргинина на орнитин и аммиак, исключается дезаминирование таких аминокислот, как серин, треонин; интенсифицируется гидролиз сырья [141; 146; 159]. Ещё одним положительным моментом является образование бактерицидных условий в ходе процесса, что предотвращает бактериальную контаминацию и позволяет хранить гидролизат без нейтрализации продолжительное время [123]. Однако при кислотном способе разрушаются аминокислоты триптофан и тирозин, а также некоторые из них превращаются в неусвояемую организмом животных форму [127; 155].

К числу химических способов переработки кератинсодержащего сырья относится гидролиз под давлением в горизонтальном вакуумном котле с использованием мочевины или сульфата натрия [81; 115; 158]. Сырье и воду берут при гидромодуле 1:1-1:2,5 и вносят кристаллические мочевину или сульфат натрия из расчета 1-3 или 5 % к массе сырья. Гидролиз проводят при давлении 0,2 МПа в течение 5 - 6 часов, затем обработанную массу сушат. В процессе гидролиза кератинсодержащего сырья образуются высокомолекулярные пептиды, которые хорошо связывают воду. Благодаря этому слив бульона исключается, что предотвращает потери сухих веществ [128].

Гидролиз кератина можно проводить и 0,5 - 3 % раствором карбоната натрия при 10 – 70 °С [140].

Анализ методов щелочного и кислотного гидролизов позволяет выделить некоторые их недостатки. При обработке сырья растворами щелочей не всегда сохраняется аминокислотный состав, происходит разрушение некоторых аминокислот. Кроме того, по этому способу не достигается полного разрушения прочных дисульфидных связей, в продуктах неполного гидролиза сохраняется трехмерная структура кератина, обуславливающая низкую переваримость и усвояемость продукта [74; 107].

Кислотный гидролиз белка давно используют для практических целей, однако из-за наличия в молекулах белка участков, трудно поддающихся действию минеральных кислот, содержащих гидрофобные аминокислоты, для целей гидролиза также используют сильные органические кислоты. Существенным недостатком кислотного гидролиза является частичное или полное разрушение, триптофана, лизина и ряда других аминокислот. Так, при 20-ти часовом гидролизе соляной кислотой разрушается 5% тирозина, треонина, 10% серина, весь триптофан, аспарагин, глутамин, что существенно ухудшает биологическую ценность получаемых гидролизатов. Перечисленные недостатки кислотного гидролиза сдерживают распространение этого метода переработки кератинсодержащего сырья [25; 65; 128].

Гидротермический способ является более простым и наиболее часто встречающимся способом обработки кератинового сырья, так как представляет собой термическую обработку в водной среде под давлением. Сырье обрабатывают в течение 0,5 - 5,0 часов при давлении 0,1 - 1,0 МПа. После обработки кератиновый материал сушат, измельчают и просеивают [116].

По сравнению с щелочным и кислотным гидролизом гидротермический способ имеет преимущества: непродолжительность процесса, исключение использования химических веществ, аппаратов для очистки гидролизата от соли, не требуется сложное оборудование. Но жесткие условия гидролиза разрушают некоторые незаменимые и серосодержащие аминокислоты, способствуют образованию циклопептидов, в результате чего они становятся устойчивыми к воздействию пищеварительных протеолитических ферментов. Поэтому продукт имеет низкую усвояемость животными [41; 99].

В последнее время в связи с внедрением безотходных технологий и необходимостью обеспечения безвредности производств популярны способы деструкции кератинсодержащих отходов сырья животного происхождения с помощью протеолитических препаратов [6; 12; 89; 92; 160; 161; 173]. Они позволяют получить обессоленные белковые гидролизаты, не требуют жестких условий обработки, максимально сохраняют полный набор аминокислот. При ферментативном гидролизе максимально сохраняется питательная ценность получаемых продуктов, значительно повышаются их растворимость и усвояемость [5; 6; 7; 67; 103].

Гидролиз ведут ферментами при температуре и рН, обеспечивающих максимальную активность используемых протеаз. Гидролиз проходит чаще в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Для большинства используемых в промышленности ферментных препаратов оптимум колеблется в пределах нейтральных значений от 4,5 до 7,5. Температурный оптимум промышленных протеаз находится а пределах 35-55 С. В зависимости от удельной активности используемого ферментного препарата и времени проведения процесса глубина гидролиза белкового субстрата может быть различной [129]. Для обогащения отходов к необработанному сырью добавляют препараты ферментов и ведут гидролиз до достижения максимальной степени обогащения аминокислотами. Затем температуру поднимают до уровня, необходимого для инактивации энзимов. Термоинактивацию ферментов часто совмещают с нейтрализацией, т.е. добавление реагентов проводят при одновременном прогревании. Водный раствор отделяют от непереработанного твердого остатка, концентрируют и высушивают (при необходимости) [14; 93; 94; 123; 137; 138; 165].

Ферментативный гидролиз кератинов приобретает важное значение в связи с возможностью создания на его основе различных белковых добавок и гидролизатов кормового назначения [9; 40; 54; 75; 82; 115].

Многими учеными на протяжении последних лет проводится работа, направленная на получение растворов кератина, с использованием методов ферментативной обработки. В большинстве случаев, технологическая схема которых включает в себя следующие этапы: подготовку сырья, предварительную обработку сырья, механическое измельчение сырья, ферментативный гидролиз, инактивацию ферментного препарата и нейтрализацию гидролизата [13; 16; 31; 35; 56; 57; 73; 169].

Анализируя используемые в настоящее время биотехнологические подходы к переработке кератинсодержащего сырья и организацию рассматриваемого производственного процесса, следует отметить, что длительный ферментативный гидролиз и низкий уровень переработки сырья, как правило, указывают на необходимость специальной обработки для ослабления водородных связей в молекуле белка, а также дисульфидных связей, придающих чрезвычайную прочность кератинсодержащему сырью. В связи с этим невозможно гидролизовать нативный кератин при помощи большинства известных ферментных препаратов даже в оптимальных для их действия условиях [29; 44; 142; 150; 174].

Чаще всего предварительная обработка сырья основывается на применении высоких температур и различных химических веществ, способствующих нарушению водородных и разрыву дисульфидных связей между полипептидными цепочками в кератине. Наиболее предпочтительно применять вещества, не изменяющие реакцию среды и исключающие последующую нейтрализацию полученных ферментативных гидролизатов. Обработка протеолитическими препаратами приводит к полному растворению исходного сырья при небольших затратах времени на стадии ферментативного гидролиза [9; 24; 52].

Применение ферментных препаратов способствует созданию малоотходных технологий, позволяет улучшить качество полуфабрикатов и готовой продукции, уменьшить расход сырья на единицу выпускаемой продукции, улучшить условия труда, уменьшить загрязненность и количество сточных вод.

В связи с этим биотехнологические исследования, направленные на использование щадящих методов воздействия на кератинсодержащее сырье химических веществ с применением ферментных препаратов для оптимизации технологий получения кормовых добавок, является актуальной задачей.


1.2. Биологические особенности норок


      1. Характеристика товарных свойств шкурок норки

Норка – ведущий объект клеточного пушного звероводства. В связи с этим шкурки норки имеют большое экономическое значение для зверохозяйств.

Норка принадлежит к семейству куньих, роду куницы.

Различают два вида норок: европейская и американская. На звероводческих фермах разводят американских норок, принадлежащих к зоологическому виду Mustela vison Schr.

Впервые американскую норку в Россию завезли в 1928 году. Различные типы дикой американской норки объединяют под общим названием «стандартная норка», которая в 1969 году была утверждена в качестве породы, с двумя внутрипородными типами: темно-коричневым и чёрным [19].

Для разводимых в хозяйствах зверей характерна сезонность биологических циклов: ограниченный сезон размножения, определенные сроки линьки, изменяющийся в течение года основной обмен веществ [48; 164].

Таким образом, несмотря на одомашнивание, у норок сохранились некоторые физиологические особенности их диких предков, что необходимо учитывать при разведении зверей в клеточных условиях.

Смена волосяного покрова имеет выраженный сезонный характер. Взрослые норки линяют два раза в год.

По сведениям многих авторов у зверей в постэмбриональный период с момента рождения и до шести месячного возраста при развитии волосяного покрова наблюдается изменчивость его количественных и качественных характеристик. У новорожденного щенка норки, бóльшая часть тела уже покрыта густыми, низкими первичными волосами, растущими до 20-25 дневного возраста со средней скоростью 0,4-0,5 мм в сутки, которые к 40-дневному возрасту полностью заменяются летними промежуточными и кроющими волосами. Пуховые волосы у щенков появляются между 40-50 днями их жизни. Среднесуточный прирост в сутки летних пуховых волос составляет 0,3-0,4 мм, а кроющих 0,4-0,5 мм. К трех месячному возрасту формирование основной массы летнего волосяного покрова заканчивается. Период относительного покоя в развитии волосяного покрова длится 2-3 недели.
В середине августа летний мех теряет свою окраску, волосы уже не имеют блеска, начинается осенняя линька [2]. В этот период направляющие и остевые волосы растут со скоростью 0,5-0,8мм в сутки, у пуховых волос прирост составляет 0,2-0,4 мм [1; 45; 105; 121]. Кожа на кончике хвоста приобретает синеватый цвет, указывающий на признак образования зимнего меха. Этот процесс начинается с хвоста, затем переходит на туловище, то есть формирование зимнего волосяного покрова происходит в обратной последовательности по сравнению с формированием летнего. Хвост к концу сентября вылинивает в большинстве случаев целиком. Мех на туловище в течение октября и до середины ноября меняется на зимний. Цвет мездры начинает светлеть на хвосте, боках и на спине, а на затылке и голове ещё темный. С середины и до конца ноября рост зимнего волоса в большинстве случаев заканчивается, мездра становится белой. Это означает, что весь пигмент перешел из корней в стержни закончивших рост волос [19]. Окраска мездры определяет степень зрелости волосяного покрова. В период роста волос мездра окрашена в синеватый цвет, что вызвано глубоким залеганием волосяных фолликулов, поэтому пигмент, находящийся в корнях растущих волос, хорошо виден. Корни волос, закончивших рост, чистые, светлые, не содержат пигмента. В период линьки волосяные фолликулы крупные, располагаются глубоко в коже. По мере созревания они поднимаются вверх, диаметр их уменьшается [126]. Зимний волосяной покров состоит из более длинных и толстых волос, количество которых значительно выше, чем летом.

Волосяной покров норок состоит из четырёх типов волос: направляющие, остевые, промежуточные и пуховые. Эти типы волос отличаются друг от друга размером, формой и строением.

Кроющие волосы, то есть направляющие и остевые, несут защитную функцию, от них зависит носкость шкурки и составляют всего 3-5 % от общего количества волос, но от их развития зависит общее впечатление о шкурке.

Направляющие волосы прямые, наиболее длинные и упругие. Форма их веретенообразная.

Остевые волосы менее однородны, чем направляющие. Среди них можно найти волосы с коротким извитием, с загнутым кончиком, мало отличающиеся от пуховых. Остевые волосы прикрывают подпушь полностью, поэтому шкурка смотрится более пышной. Форма их обычно ланцетовидная. Направляющие и остевые волосы поддерживают пуховые волосы и, будучи кроющими, защищают подпушь.

Промежуточные волосы имеют извитые стержни. Около кожи по своему строению не отличаются от пуховых волос. Верхняя часть промежуточного волоса имеет форму тонкой, слегка изогнутой, ланцетовидной пластинки. Промежуточные волосы длиннее пуховых и короче направляющих.

Пуховые волосы наиболее тонкие и короткие. Стержень их на всём протяжении извит и по всей длине имеет одинаковый диаметр. Пуховые волосы - основа всего покрова, их удельный вес зимой в период полного развития составляет 97 % [2; 20; 27; 84; 133].

Под товарными свойствами понимают совокупность полезных свойств шкурок, обусловливающих их качество и ценность. Товарные свойства складываются из свойств волосяного и кожного покровов, а также свойств шкурки в целом. К основным свойствам волосяного покрова относят: цвет и оттенок, блеск, высоту, густоту, мягкость, упругость, прочность, свойлачиваемость. Свойства кожного покрова определяются его толщиной, плотностью и прочностью на разрыв. Под товарными свойствами шкурки в целом подразумевают площадь шкурки, её вес, теплопроводность, прочность [95; 131].

Высота волосяного покрова – одно из важнейших свойств, определяющих не только ценность шкурок, но их использование на различные меховые изделия. Под высотой волосяного покрова подразумевают длину волос различных категорий, которые составляют этот покров. Различают три яруса разной высоты. Верхний ярус составляют концы самых длинных – направляющих волос. Средний ярус – в основном ланцетовидные пластинки остевых волос и нижний – пуховые волосы и основные части кроющих волос. При определении высоты волосяного покрова различают длину естественную, то есть длину волос в нераспрямленном состоянии, и длину истинную – волосы измеряют в распрямленном виде [42; 49; 95]. У норок наиболее длинные волосы занимают крестцовую и спинную области [62; 134]. У норок, кроме генетической обусловленности изменения длины волос, на его длину влияет размер зверя, индивидуальные особенности, возраст и пол. По данным К.М. Еремеевой (1963) у норок мелкого размера длина пуховых волос достоверно больше, чем у крупных.

Толщина волос в соотношении их с длиной влияет на мягкость волосяного покрова. Под мягкостью волосяного покрова понимают ощущение степени упругости меха при его сжатии [58]. В норме у норок волосяной покров отличается упругостью и всегда возвращается к нормальному положению, если его примять. Мягкость волосяного покрова зависит от микроскопического строения стержней волос, отношения толщины волос к их длине, а также количественного соотношения остевых и пуховых волос на шкурке. Чем длиннее и тоньше волосы, тем волосяной покров мягче. От густоты и мягкости волосяного покрова, количественного соотношения в нём ости и пуха, толщины и длины волос зависит такое отрицательное свойство волосяного покрова как свойлачиваемость. Это свойство волос образовывать плотную войлокообразную массу. Тонкие, извитые пуховые волосы наиболее подвержены свойлачиванию, поэтому при недостаточном развитии ости образуется свалянность пуха [95; 132].

Густота волосяного покрова шкурок служит важнейшим признаком их качества. Густота волосяного покрова определяет не только теплоизоляционные свойства, но и пышность волосяного покрова, а также носкость меховых изделий. Под густотой волосяного покрова подразумевают количество волос всех категорий, покрывающих единицу площади шкурок [64; 95].

Каждый волос развивается из одного фолликула, однако на поверхность кожи выходят пучками. Количество волос в пучке у темно-коричневых норок от 15 до 25. Пучки волос образуют сложные группы. У норок в каждой группе находятся от 2 до 9 волосяных пучков. Число пучков в группе обусловлено наследственностью, а количество волос в пучке зависит как от наследственных, так и внешних факторов.

Также установлена значительная изменчивость как количества пучков, составляющих сложные группы, так и количества волос в пучке, на которую оказывают влияние как генетические, так и паратипические факторы [68; 69; 71; 78; 151]. Корни волос располагаются группами, каждая из которых состоит из двух, трёх или четырёх пучков. Центр группы занимает направляющий или остевой волос, а около него располагаются пучки, состоящие из одного промежуточного и нескольких пуховых волос. Количество волос в группе и пучках у норок неодинаково и колеблется в пределах 35-45 штук в группе [46; 77].

Количество волос в пучках, количество пучков в группах и плотность расположения групп являются основными показателями густоты волосяного покрова [58; 60]. На визуальную оценку густоты волосяного покрова у шкурок оказывают влияние угол наклона волос и соотношение длины волос разных категорий, а также соответствие окраски кроюших волос и подпуши.

К одному их основных свойств шкурки в целом можно отнести её площадь. На площадь шкурок пушных зверей одного вида влияют пол, возраст, а также значительное влияние оказывает кормление и содержание. Шкурки крупного размера имеют бóльшую ценность, чем мелкие при прочих равных качествах. Поэтому при значительных изменениях площади шкурок под влиянием различных факторов при сортировке их делят на ряд размерных категорий [95].

При оценке качества не учитывают раздельно обусловливающие его признаки, а производят общую его оценку.

Ценность шкурки зависит от совокупности товарных свойств, которая определяется комплексным показателем качества – зачётом по качеству.

При сортировке товарные свойства определяют обычно органолептическим способом. Однако подобное определение товарных свойств шкурок недостаточно точно, поэтому глазомерно определяют такие товарные свойства как цвет и оттенок волосяного покрова, его пышность, мягкость, густоту и упругость волосяного покрова. Введение в стандарты более конкретных показателей отдельных свойств шкурок позволяет использовать при сортировке более объективные методы их оценки, в частности, измерение площади шкурок, определение размеров пороков.

Под пороками понимают различные повреждения волосяного покрова и кожевой ткани шкурок, которые в большей или меньшей степени снижают их качество, а иногда и полностью его обесценивают. В зависимости от причин и времени образования пороки подразделяются на прижизненные и посмертные. Причины образования прижизненных пороков разнообразны. Они могут возникать как следствие линьки животных, ненормального кормления, неправильного содержания и различных заболеваний животных, в результате нежелательных проявлений индивидуальной изменчивости животных и других причин [58; 59; 95].

У норок наиболее распространенными прижизненными пороками, обусловленными фактором кормления, являются сеченность волосяного покрова, характеризующаяся обломанными вершинами кроющих волос; появление закрученного остевого волоса; поредение волосяного покрова, отсутствие ости [26; 60; 61; 66; 102; 143]. Несбалансированное по аминокислотному составу кормление зверей вызывает появление дефектов, которые резко снижают качество шкурок.




      1. Влияние серосодержащих аминокислот на товарные свойства

шкурок норки
От качества продукции, реализуемой зверохозяйствами, в значительной степени зависят финансовые результаты их деятельности, влияющие на создание условий для расширения производства. Причем, в условиях мировой конкуренции последнее является определяющим. В связи с этим повышение качества продукции звероводства выступает как интенсивный фактор роста экономической эффективности производства.

Товарная ценность шкурок пушных зверей определяется качеством их волосяного покрова – высотой, густотой, блеском, мягкостью. Эти показатели обусловливаются как наследственными, так и паратипическими факторами: уровнем и полноценностью кормления, условиями содержания, комплексом применяемых селекционных методов, использованием различных биологически активных веществ, сроками убоя, качеством первичной обработки и другими факторами [21]. Поэтому изучение влияния паратипических факторов на воспроизводительную способность самок, рост и развитие молодняка, качество получаемой от них шкурковой продукции является одним из основных вопросов в звероводстве.

Один из важнейших элементов технологии производства пушнины – рациональное кормление зверей. От него в значительной степени зависят состояние стада, воспроизводительные функции зверей, качество шкурок и, в конечном счете, экономическая эффективность производства [96].

Современные рационы для пушных зверей составляют с учетом их биологических особенностей, видовой принадлежности и физиологического периода. К основным биологическим особенностям пушных зверей относится сезонность жизненных функций (размножение, линька), определяющая изменения обмена веществ, питательности и энергии в разные периоды года (снижение осенью и повышение весной).

Всесторонне сбалансированное кормление в период выращивания оказывает большое влияние на развитие организма и формирование будущих продуктивных качеств.

Правильная организация кормления с учетом биологических особенностей способна обеспечить наиболее полное проявление генетически обусловленных качеств пушных зверей [21; 166].

Для плотоядных, употребляющих сравнительно много животных кормов, уровень и качество протеина в значительной мере определяют степень использования корма. Биологическая ценность протеина зависит главным образом от количества и соотношения, входящих в его состав аминокислот [51; 96].

Наибольшее значение для пушных зверей имеют лизин, триптофан, метионин и цистин, содержание которых во многих белках весьма ограниченно [28; 71; 98].

Одним из наиболее ответственных периодов при производстве шкурок клеточных пушных зверей является период, в который проходит формирование зимнего опушения, поэтому обеспечение их полноценным по всем элементам кормления рационом оказывает решающее влияние на процесс мехообразования, и, следовательно, на продуктивность [63; 149; 156; 172].

В процессе образования волосяного покрова велика роль серы. У пушных зверей сера сульфатов удерживается в организме гораздо слабее, чем сера аминокислот, и выделяется интенсивнее, чем сера цистеина. Таким образом, во время закладки и формирования зимнего волосяного покрова (август-сентябрь) рационы норок должны обогащаться серосодержащими аминокислотами [26].

В звероводстве работами Н.Ш. Перельдика с сотрудниками [96] было показано, что наиболее важными аминокислотами в питании молодняка норок, закончившего основной линейный рост и предназначенного на убой являются цистин, цистеин в сочетании с метионином и триптофаном. В период роста зимнего волосяного покрова серосодержащих аминокислот требуется значительно больше, чем в период до осенней линьки. Для самцов, потребляющих в период роста в среднем 380 Ккал в сутки содержание триптофана должно составлять не менее 200 мг, метионина и цистина – 720 мг. Меньшее количество в рационе этих аминокислот приводило к недоразвитию волосяного покрова, уменьшению числа продуцирующих фолликулов, неполной замене летнего волоса зимним, а также проявлению высокой степени сеченности вершин кроющих волос. При этом количество остевых волос уменьшалось, и они плохо прикрывали подпушь. Из-за недоразвития отдельных волосяных фолликулов густота подпуши была примерно на 30% меньше, чем у зверей, получавших рацион с нормальным количеством серосодержащих аминокислот. Ограниченное кормление растущего молодняка в отдельные периоды осенней линьки снижает интенсивность роста той категории волос, которая обладает в этот период наибольшей интенсивностью роста. Уменьшение норм кормления на 28-30 % с середины августа до октября приводит к задержке роста и линьки волосяного покрова у молодняка норок. В результате, несмотря на последующее обильное кормление зверей до убоя, шкурки от них были более низкого качества [72; 96; 98; 108].

Проведенные отечественными и зарубежными учеными опыты показали, что при ограничении содержания переваримого протеина в рационе в сентябре отмечалось ухудшение качества волосяного покрова при нормальном размере зверя, а также изреженность волосяного покрова во всех группах опыта [72; 97; 170; 171].

Многие исследователи считают, что на густоту волосяного покрова – одного из ведущих показателей, определяющих качество шкурок, большое влияние оказывает фактор их кормления. Лучшее питание луковиц ускоряет процессы созревания большего количества вторичных фолликулов, из которых образуются пуховые волосы, и стимулирует их функционирование. Более благоприятные условия среды, особенно кормление, вызывает возрастание числа волос на 1см2 площади [45; 50; 105; 109; 122].

У норок одним из наиболее распространенных дефектов является поредение волосяного покрова. В своих исследованиях Рыминская Е.И., изучавшая возникновение данного дефекта, установила влияние уровня кормления на его проявление и развитие [106].

Критический период в формировании зимнего волосяного покрова у молодняка норок – сентябрь. Своевременная смена летнего волоса зимним. Образование густого пышного волосяного покрова нормального строения, приобретение желательной окраски, блеска и другие качества меха в значительной степени определяются уровнем и качеством кормления щенков в этот месяц. Дефекты опушения – невылинявший летний волос, матовый цвет шкурки, слабое развитие ости (открытая подпушь), недостаточная густота волосяного покрова обусловлены скудным или неполноценным кормлением в начале роста зимнего меха и, в дальнейшем, мало поддаются исправлению. Недокорм норок во второй половине августа, хотя менее резко, чем в сентябре, но также отрицательно сказываются на качестве меха – уменьшается пышность меха, а в последние недели перед забоем отмечается повышенная сеченность вершин кроющих волос [28; 55; 114; 167].

Берестовым В.А. (1984) высказываются предположения, что появление у норок сечения меха связано, наряду с другими факторами, с недостатком серы. Недостаточное поступление белков вызывает у норок появление стриженного закрученного волоса, отсутствие ости [26].

Целенаправленное выращивание молодняка норок для получения высококачественной шкурки предполагает использование в кормлении животных новых подходов.

В рационах пушных зверей появились новые виды нетрадиционных кормов – отходы производств микробиологической, фармацевтической, перерабатывающей отраслей промышленности [21].

В настоящее время в звероводстве имеются многочисленные данные о положительном влиянии биологически активных веществ на воспроизводительные способности самок, на рост и развитие молодняка, а также на качество его шкурок [23; 53; 63; 76; 101; 124].

Существующий дефицит пищевого и кормового белка возможно восполнить за счет более рационального использования вторичного белоксодержащего сырья животного происхождения [8].

Многочисленные исследования, направленные на изучение влияния кормления на качество волосяного покрова норок свидетельствуют о том, что только полноценное кормление, сбалансированное по питательным веществам и энергии, витаминам, минеральным элементам способствует реализации у зверей генетически обусловленных свойств.

Приведенные данные литературы свидетельствуют о большом интересе ученых биологических специальностей к различным аспектам биотехнологии получения кератина из отходов животного сырья и использовании его в качестве кормовых добавок для обогащения рационов пушных зверей с целью получения максимальной продуктивности при минимальных затратах корма.



2 СОБСТВЕННЫЕ ИССЛЕДОВАНИЯ

2.1 Материалы и методы исследований
Работа выполнена в период с 2006 по 2010 гг. на кафедре товароведения и технологии сырья животного происхождения им. С.А. Каспарьянца ФГОУ ВПО «Московская государственная академия ветеринарной медицины и биотехнологии имени К.И.Скрябина» (ФГОУ ВПО МГАВМиБ).

Научно-хозяйственные опыты на убойном молодняке норок были проведены в условиях ОАО «Племенной зверосовхоз «Салтыковский» Московской области.

В качестве подопытных животных использованы 50 беспородных белых мышей массой 18 – 20 г и 5 кроликов породы шиншилла. В качестве объектов исследований по влиянию кератинсодержащей кормовой добавки на товарные свойства шкурок норки было отобрано 204 самца норок стандартного темно-коричневого окраса.

Гидролиз некондиционной овечьей шерсти, приобретенной на предприятии ООО «Печора Шубина» проводили по запатентованной методике [90] в нашей модификации.

Массовую долю белка в образцах определяли методом Къельдаля [38], содержание аминокислот — на аминокислотном анализаторе (модель 835 производства «Hitachi» (Япония) в Аккредитованном испытательном лабораторном центре «БИОТЕСТ» Московского государственного университета прикладной биотехнологии (МГУПБ) под руководством Л.А. Зюковой.

Полученную кормовую добавку Кератопептид исследовали на стерильность в соответствии с ГОСТ 28085-89. Отбирали пробы из трех флаконов испытуемой серии кормовой добавки, объединяли их, разбавляли стерильным физраствором 1:10 и производили посев на жидкую среду Сабуро, МПА и МПБ по 3 пробирки; на среду Китта-Тароцци – по 2 пробирки. Для выявления аэробов высевали 0,5 см3 образца в одну пробирку, а для выявления анаэробов по 1 см3 [37].

Токсичность кормовой добавки определяли методом биотестирования параллельно на кроликах (кожная проба) и на беспородных белых мышах согласно ГОСТ Р-52337-2005. Изучение дермонекротического воздействия на кожу проводили на 5 кроликах породы шиншилла массой 2,0 – 2,2 кг. Для постановки опыта у кролика на участке кожи размером 6х6 см в области бедра тщательно выстригали волосяной покров, на выстриженный участок кожи кролика пластиковой лопаткой наносили кормовую добавку. Наблюдение за реакцией продолжали в течение 3 суток.

Для изучения воздействие препарата на пищеварительную систему теплокровных животных были сформированы опытная и контрольная группы мышей массой 18-20 г, по 5 животных в каждой. Мышам опытной группы с помощью шприца с тупой изогнутой иглой длиной 4 см вводили однократно внутрижелудочно по 1,0 см3 кормовой добавки. За животными наблюдали в течение 3 суток. Токсическое действие кормовой добавки оценивали при определении биохимических, гематологических показателей крови [39; 70].

Работу по определению стерильности и токсичности Кератопептида проводили в экспериментально-производственной лаборатории ГНУ «Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. Я.Р.Коваленко» под руководством ведущего научного сотрудника М.И. Искандарова.

Для установления срока и режима хранения была изучена стабильность опытных образцов кератинсодержащей добавки Кератопептид в условиях естественного хранения согласно ОСТ 42-2-72 [80]. Оценку качества кератинсодержащей кормовой добавки Кератопептид в процессе хранения проводили по таким показателям как: внешний вид, номинальный объем, концентрация водородных ионов (рН), массовые доли белка и цистина, стерильность и безвредность.

Для оценки влияния кератинсодержащей кормовой добавки на товарные свойства шкурок норки были проведены производственные опыты на убойном молодняке норок в условиях ОАО «Племенной зверосовхоз «Салтыковский» Московской области. В качестве объектов исследований было отобрано 204 самца норок стандартного темно-коричневого окраса.

Группы опыта формировали согласно принятой методике по происхождению, полу, возрасту, живой массе [22].

Молодняк кормили по общехозяйственному рациону хозяйства ОАО «Племенной зверосовхоз «Салтыковский» на основе существующих норм [96]. При этом учитывали калорийность рационов и содержание в них переваримых питательных веществ – протеинов, жиров, углеводов.

Корм для животных подопытных групп давали по массе, в количестве, установленном отдельно для каждой группы, в зависимости от норм и численности животных.

Массу тела животных оценивали взвешиванием до кормления, с точностью 50г.

Убой животных проводили путем введения дитилина, шкурки метили разноцветными нитками по группам.

После первичной обработки площадь шкурок рассчитывали согласно ГОСТ 27769-88 путем умножения длины шкурки на удвоенную ширину. Длину шкурки измеряли от середины междуглазья до основания хвоста с погрешностью не более 0,5 см. Ширину измеряли посередине длины с погрешностью 0,5 см [36].

Товароведную оценку качества шкурок проводили комиссионно с участием специалистов зверосовхоза в соответствии с требованиями ГОСТ 27769-88 [36].

Распределение по размерным категориям производили в зависимости от длины шкурки.

Сорт шкурки определяли по состоянию волосяного покрова и кожевой ткани в соответствии с требованиями ГОСТ 27769-88 [36].

При определении дефектности шкурок в соответствии с требованиями стандарта каждой шкурке присваивали группу порока, в зависимости от количества пороков и занимаемой ими площади в соответствии с требованиями ГОСТ 27769-88 [36].

Для исследования частоты встречаемости пороков брали каждую шкурку и учитывали на ней все дефекты. Затем определяли наиболее часто встречающиеся дефекты и подсчитывали их количество в каждой партии.

Для определения длины различных категорий волос использовали планшет и миллиметровую линейку. Каждый измеряемый волос прикладывали к линейке, закрепленной на планшете, и измеряли длину (мм) в расправленном состоянии [58].

Определение толщины волос различных категорий проводили с помощью микроскопа монокулярного биологического серии «Biolam» Lomo и окуляр – микрометра. Предварительно определяли цену деления окуляр – микрометра по общепринятой методике (с помощью объект – микрометра). Волосы помещали на предметное стекло, и под малым увеличением микроскопа определяли их толщину. Измерение толщины волос проводили в делениях окуляр – микрометра, а затем результаты умножали на цену деления окуляр – микрометра. Результаты получали в микрометрах.

Толщину направляющих, остевых волос определяли в гранне, а пуховых в стержне волоса.

Густоту волосяного покрова (шт./см2) определяли методом подсчета количества волос на единице площади шкурки. С трёх топографических участков шкурок вырезали прямоугольные кусочки площадью 0,25 см2. Затем с этих образцов срезали волосы и подсчитывали их количество. Полученный результат умножали на четыре.

Для изучения и оценки морфологических изменений в шкурке, полученной от животных опытных и контрольной групп, отбирали образцы и фиксировали в растворе формалина.

Приготовление гистологических препаратов проводили под руководством ведущего научного сотрудника сектора патоморфологии ГНУ «Всероссийский научно-исследовательский институт экспериментальной ветеринарии им. Я.Р.Коваленко» О.В. Якушевой методом заливки в целлоидин.

Обезвоженные в спирте образцы шкурок норки помещали в смесь из равных частей спирта с эфиром. Затем переносили их в жидкий раствор целлоидина. Далее в эксикаторе уплотняли в парах хлороформа. Наклеивали образцы на деревянные блоки.

Для приготовления гистологических срезов использовали санный микротом МС-2.

Окрашивали гистологические препараты гематоксилин – эозином. [30; 104].

На горизонтальных срезах образцов шкурок норки подсчитывали количество фолликулов в пучках в поле зрения микроскопа. Подсчет количества групп проводили в 10 полях зрения микроскопа.

Экономический эффект от применения Кератопептида в рационе кормления молодняка норок рассчитывали, исходя из себестоимости производства шкурок норки, их реализационных цен и затрат на производство кормовой добавки в ценах 2008-2009 гг.

Результаты исследований обрабатывали методами вариационной статистики. Уровень вероятности брали равным 0,95 [118].

Также экспериментальные данные обрабатывали с использованием пакета компьютерной программы «Statistica 6,0».

2.2. Результаты исследований
2.2.1 Обоснование и биотехнологические исследования по оптимизации получения гидролизата кератина
В настоящее время, известно большое количество технологических приемов получения растворов кератина, которые постоянно совершенствуются.

Методики, применяемые отечественными и зарубежными исследователями для растворения кератинсодержащего сырья, включают ряд стандартных операций: подготовку сырья; предварительную обработку сырья для ослабления водородных и дисульфидных связей; гидролиз растворами кислот, щелочей, протеолитическими ферментными препаратами.

Причем концентрация действующих веществ в используемых растворах колеблется в широких пределах.

В последнее время наиболее перспективными считаются способы получения гидролизатов с применением специфических ферментов, позволяющие получать белковые гидролизаты с максимально полным набором аминокислот.

При анализе данных литературы установлено, что ферментные системы слабо воздействуют на нативные кератины. Для ферментативного гидролиза кератина, необходимо предварительное ослабление структуры кератинов прежде всего с разрушением дисульфидных связей, стабилизирующих межцепочечные связи в структуре белка с минимальным воздействием на внутрицепочечные пептидные связи для последующего специфического гидролиза пептидных связей ферментами.

Нами были проведены исследования, направленные на сочетание воздействия химических компонентов, действующих на дисульфидные связи шерсти, с последующим воздействием на кератин протеолитическим ферментом.

На первом этапе целью нашей работы было подобрать оптимальные условия получения растворимого кератина из кератинсодержащего сырья (овечьей шерсти) и оптимизировать технологию переработки кератина для приготовления кормовой добавки с серосодержащими аминокислотами.

Для достижения поставленной задачи нами были проведены исследования, направленные на оптимизацию технологии переработки кератинсодержащего сырья. При этом было проведено сравнительное изучение следующих схем гидролиза:

1. Щелочной гидролиз согласно пат. 2092072 Способ получения кератина (А.И. Сапожникова, С.А. Каспарьянц, Н.В. Месропова, Н.М. Гордиенко) – базовый вариант.

2. Щелочной гидролиз раствором, содержащим гидроксид натрия и перекись водорода с добавлением сульфита натрия.

3. Кратковременный щелочной гидролиз раствором, содержащим гидроксид натрия, перекись водорода и сульфит натрия с последующим воздействием протеолитическим ферментным препаратом Оллзайм ФД (Allzyme Feather Digest) , выделенным из культуры Aspergillus niger.

В качестве объектов исследования использовали кератинсодержащее сырье – шерсть овечью, приобретенную на предприятии по доращиванию и откорму овец ООО «Печора Шубина».

Шерсть предварительно очищали от механических примесей и промывали в водопроводной воде.

Согласно первой схеме, промытую овечью шерсть обрабатывали раствором, содержащим 4 % муравьиной кислоты и 0,5 % пероксида водорода при комнатной температуре в течение 8 часов, далее промывали водой и обрабатывали раствором, содержащим 3 % гидроксида натрия и 1 % пероксида водорода при комнатной температуре в течение 36 часов. Далее добавляли уксусную кислоту до достижения рН 4,5-5,5, через 3 часа с помощью 0,01 н. раствора гидроксида натрия доводили до рН 6,7.

Опыт проводили в трех повторностях. В полученных образцах гидролизата определяли содержание белка и аминокислот.

В процессе осуществления указанных операций технологического цикла под действием окислительной смеси происходит окисление дисульфидных связей, сопровождающееся образованием производных цистеиновой кислоты, а, следовательно, уве­личением в белке содержания функциональ­ных групп кислотного характера. Окисление дисульфидных связей является начальным процессом деста­билизации структуры белка и значительно облегчает его дальнейшую деструкцию по­средством разрушения межфибриллярных пептидных связей. Дальнейшее расщепление волокон проис­ходит под действием смеси гидроксида натрия и пероксида водорода. Щелочный раствор более энергично действует на волос, чем окислительная смесь. При этом происходит нарушение системы водородных связей в кератинах фибрилл, разруша­ются пептидные связи между макромолекулами белка. Получаемый полуфабрикат содержит в своем составе нативный кератин в виде макромолекул и их ассоциатов, а также продукты полного гидролиза белка.

Результаты исследования аминокислотного состава полученного раствора представлены в табл. 2.

Таблица 2. Результаты аминокислотного анализа гидролизата кератина, мг/см3, (n=3)





Наименование определяемых

показателей



Значение определяемых показателей

X±mх



Сv, %

1

2

3

4

гистидин

1,37±0,03

0,05

3,28

аргинин

2,88±0,03

0,04

1,46

аспарагиновая кислота

2,94±0,02

0,03

0,85

треонин

1,43±0,03

0,05

3,15

Продолжение таблицы 2. Результаты аминокислотного анализа гидролизата кератина, мг/см3, (n=3)




Наименование определяемых

показателей



Значение определяемых показателей

X±mх



Сv, %

1

2

3

4

серин

1,96±0,05

0,07

3,57

глутаминовая кислота

6,16±0,05

0,07

1,14

пролин

1,69±0,03

0,05

2,66

глицин

1,18±0,03

0,04

2,99

аланин

1,63±0,04

0,06

3,50

цистин

1,13±0,03

0,04

3,54

валин

1,27±0,03

0,05

3,56

метионин

0,28±0,01

0,01

3,57

изолейцин

1,39±0,02

0,03

2,16

лейцин

3,61±0,02

0,03

0,83

тирозин










фенилаланин

1,13±0,03

0,04

3,54

общий белок

69,2±0,90

0,13

1,89

Для повышения растворимости сырья необходим, по-видимому, более полный распад дисульфидных связей, который может быть достигнут путем одновременного воздействия ионов ОН и HSв водной среде. По мнению С.М. Базарбаевой, 2008 при совместном действии этих компонентов можно достичь интенсификации процесса.

Ионы HS- в присутствии ионов ОН- ускоряют разрушение волоса. Ион HS- сам по себе не действует на волос, но если кроме него присутствует ион ОН- в результате их взаимодействия образуются ионы S-- :
HS- + ОН- ↔ S-- + Н2О
Ионы S-- обладают сильными восстановительными свойствами. Они разрывают дисульфидную цепь в цистиновой группе волоса, превращая цистин в цистеин, в результате волос разрушается:

NH2 NH2 NH2

| | |

HC – CH2 – S – S – CH2 – CH +Н2О ↔ 2HC – CH2 - SH



| | |




Поделитесь с Вашими друзьями:
1   2   3   4   5   6   7   8   9


База данных защищена авторским правом ©uverenniy.ru 2019
обратиться к администрации

    Главная страница